Биология - Десмин
09 февраля 2011Оглавление:
1. Десмин
2. Фенотип особи с выключенным геном
3. Структура
Десмин — белок промежуточных филаментов, находящихся рядом с Z-линией в саркомерах. Он был получен в чистом виде в 1977 г., отвечающий за него ген был идентифицирован в 1989 г., а первая нокаутная мышь с отключенным геном десмина была создана в 1996 г. Десмин есть только у позвоночных. Тем не менее, гомологичные белки были найдены у многих организмов. Это — белок массой 52 кДа, выполняющий роль субъединицы в промежуточном филаменте скелетных, гладких и сердечных мышечных тканей.
Предполагаемые функции
Функция десмина изучалась на мышах с отключенным геном, однако механизм, лежащий в основе его работы, еще не расшифрован. Мыши без десмина развиваются нормально, и только позже у них возникают дефекты. Возможно, это результат взаимодействия с другими белками, а не отсутствия десмина самого по себе. Требуется больше исследований того, как происходят экспрессия и взаимодействия десмина с другими белками в мышечной клетке, чтобы определить его точную функцию.
Десмин — одна из ранних белковых «меток» мышечных клеток в эмбриогенезе, так как он обнаружен в миобластах сомитов. Хотя он имеется в клетке уже на ранних стадиях развития, но экспрессируется слабо, а сильнее экспрессируется по мере того как клетка приближается к полной дифференциации. После того, как мышечная клетка развилась полностью, в ней из белков промежуточных филаментов присутствует только десмин. Похожий белок, виментин, имеется в больших количествах во время эмбриогенеза, в то время как десмин содержится в больших количествах после дифференциации. На основании этого можно предположить, что в развивающейся клетке между этими двумя белками происходят взаимодействия. Пока десмин присутствует в низкой концентрации, другой белок может выполнять функции десмина; видимо, это имеет место на ранних стадиях развития, но не на поздних.
Десмин в мышечных клетках соединяет многие компоненты цитоплазмы. Саркомер — компонент мышечной клетки, состоящий из филаментов и миозиновых моторных белков, что позволяет клетке сокращаться. Десмин образует «строительные леса» вокруг Z-диска саркомера и присоединяет Z-диск к подмембранному цитоскелету.. Он связывает соседние миофибриллы, соединяя Z-диски. С помощью своего контакта с саркомером десмин присоединяет сократительный аппарат к ядру клетки, митохондриям и к постсинаптическим участкам. Эти контакты поддерживают структурную и механическую целостность клетки во время сокращения, одновременно помогая в передаче усилия и в выдерживании продольной нагрузки. Существуют данные, что десмин может также связывать саркомеры с внеклеточным матриксом посредством гемидесмосом, которые могут быть важны в передаче сигналов между ВМ и саркомерами, способных регулировать мышечное сокращение и движение.
Наконец, десмин может быть важен в функционировании митохондрий. Когда десмин не действует надлежащим образом, нарушаются распределение, количество, строение и работа митохондрий. Пока десмин связывает митохондрии и саркомеры, возможна передача информации о сокращении и о потребности в энергии, а следовательно, регуляция уровня дыхания мышечной клетки.
Просмотров: 10961
|
|