Биология - ParM - Структура

15 мая 2011


Оглавление:
1. ParM
2. Функционирование
3. Структура
4. Динамическая нестабильность



Отдельные молекулы мономера ParM не функционируют до присоединения к ним нуклеотида ГТФ. После присоединения ГТФ мономер ParM присоединяется к концу растущего филамента. С этого момента ParM гидролизует ГТФ, который в свою очередь превращается в ГДФ и остаётся в цепочке ParM до тех пор, пока полимер остаётся целым. ParM образует левостороннюю спираль.

Рост филаментов, образуемых ParM, возможен с обоих концов, в отличие от актиновых филаментов, растущих только на +-конце.

Исследования, проведенные Гарнером и Кембелом, наводят на мысль, что мономеры на конце цепочки ParMа должна быть ГТФ-связанными для поддержания стабильности полимера. Если один из концов имеет присоединенный ГДФ, полимерная цепочка очень быстро деполимеризируется на составные мономеры. Это предположение сделано на основании эксперимента, в котором Гарнер и Кембел разрезали растущую полимерную цепочку ParM под воздействием присоединения АДФ к концам. Разрезанные цепочки быстро гидролизуются.



Просмотров: 10243


<<< MreB
Актин >>>