Биология - Виллин - Структура
09 февраля 2011Оглавление:
1. Виллин
2. Структура
3. Экспрессия
Виллин состоит из 7 доменов, 6 гомологичных доменов образуют N-концевую область, а оставшийся домен формирует С-концевой участок. Виллин содержит 3 участка связывания фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфата, один находится в головке, а два других – в основной части белка. Основной участок состоит приблизительно из 150 аминокислотных остатков, сгруппированных в 6 повторов. Над ним находится гидрофобный С-концевой домен, состоящий из 87 остатков. Головка образована компактно свернутым белком из 70 аминокислот на карбоксильном конце. Головка образует F-актин-связывающий домен. Радикалы K38, E39, K65, 70-73:KKEK, G74, L75 и F76 окружают гидрофобную сердцевину и, вероятно, участвуют в связывании F-актина. Остатки E39 и K70 образуют соляной мостик белка, находящийся внутри головки и необходимый для связывания N-и C-концевых участков. Этот соляной мостик также может направлять и фиксировать С-концевые остатки, участвующие в связывании F-актина, так как в отсутствие этого мостика связывания не происходит. Гидрофобная «шапочка» образована боковыми цепями радикала W64, которые полностью идентичны у всех белков семейства виллина. Под этой шапочкой находятся чередующиеся положительно и отрицательно заряженные участки. Виллин может претерпевать посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование по тирозину. Виллин также димеризуется; сайт связывания, необходимый для димеризации, находится на N-конце.
Просмотров: 9658
|
|